ОРГАНО-ТКАНИННА ЛОКАЛІЗАЦІЯ КАРБОКСИЕСТЕРАЗ У DROSOPHILA MELANOGASTER В ОНТОГЕНЕЗІ

Автор(и)

  • О.М. Андрієвський Одеський національний університет імені І.І. Мечникова, Ukraine

Ключові слова:

карбоксиестерази, гістотопографія, онтогенез, дрозофіла

Анотація

Досліджено органо-тканинний розподіл основних типів карбоксиестераз у личинок, лялечок та імаго дрозофіли. На рівні екстрактів ізольованих органів і тканин встановле­но місця локалізації холінестераз та арилестераз. Знайдено онтогенетичні відмінності в прояві активності карбоксиестераз окремих органів і тканин. Вивчено ефекти інгібуван­ня холінестераз прозерином та фенілметилсульфонілфторидом. Обговорюється питання про наявність статевого диморфізму за ознакою прояву активності карбоксиестераз у дрозофіли на стадії імаго.

Посилання

  1. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. — М.: Мир, 1982. — Изд. в 3-х т. — Т. 1. — 389 с.
  2. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. — М.: Мир, 1986. — 374 с.
  3. БуданцевЛ. Ю., ЯрковА. В., ИвановаЮ. В. Ацетилхолинэстераза в гиппокампальной формации при диссоциированном состоянии, вызванном введением физостигмина и пентобарбитала (количественное биохимическое исследование) II Нейрохимия. — 1998. — Т.15, № 2. — С. 137—145.
  4. Ruvolo-Takasusuki Maria Claudia С., Collet Thais. Characterization of Nasutitermes giobiceps (Isoptera: Termitidae) esterases II Biochem. Genet. — 2000. — V. 38, N 11— 12.— P. 367—375.
  5. Хрунин А. В. Особенности взаимодействия эстераз насекомых и млекопитающих с производными 1,3,2-дигетерафосфоринана и тио- и дитиокислот фосфора, содержащими фрагменты N-ацилированных кислот: Автореф. дис.... канд. биол. наук. — М.: Московский педагогический государственный университет, 2000. — 16 с.
  6. Иванова Е., Стойкова Т, Вълчев И., Колева С., Мурлева П. Електрофоретично проучване на неспецифичните естерази при вида Reticulitermes lucifugus, разпространен в Българиа И Науч. тр. биол. / Пловдив, унив. — 1999. — Т. 35, № 6. — С. 99—103.
  7. Shiotsuki Takahiro, BonningBryony, HiraiMakoto, KikuchiKyoko, HammockBruce D. Charakterization and affinity purification ofjuvenile hormone esterase from Bombyx mori // Biosci, Biotechnol. and Biochem. — 2000. — V. 64, N8. — P. 1681—1687.
  8. Qiao Chuan Ling, Sun Zi Qing, Liu Jun E. New esterase enzymes involved in organophosphate resistance in Culexpipiens (Diptera: Culicidae) from Guang Zhou, China II J. Med. Entomol. — 1999. — V. 36, N6. — P. 666—670.
  9. Tavares Mara Garcia, deAzeredo-Oliveira Maria Tercilia Vilela, Ceron Carlos Roberto. Tissue-specific expression of esterases in Triatoma infestans (Triatominae, Hetero- ptera) // Genet, and Mol. Biol. — 1998. — V. 21, N4. — P. 461—464.
  10. Stojan Jure, Marcelo Veronique, Estrada-Mondaca Sandino, Klaebe Alain, Masson Patrick, Fournier Didier. A putative kinetic model for substrate metabolisation by Drosophila acetylcholinesterase // FEBS Lett. — 1998. — V. 440, N 1—2. — P. 85—88.
  11. Shi Mingan, Yuan Jianzhong, Wu Jun, Zhuang Peijun, Tang Zhenhua. Studies on the kinetics of acetylcholinesterase in the resistant and susceptible strains of housefly II Entomol. Sin. — 2001. — V. 8, N 1. — P. 30—38.
  12. Андриевский A. M., Кучеров В. А. Выделение и идентификация карбоксиэстераз из Drosophila melanogaster II Вісник ОНУ. — 2004. — Т. 9. — Вип. 2. — С. 11—22.
  13. Берстон М. Гистохимия ферментов. — М.: Мир, 1965. — 464 с.
  14. Медведев Н.Н. Практическая генетика. — М.: Наука, 1966. — 240 с.
  15. Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия. — М.: Просвещение, 1987. — 815 с.
  16. Лизосомы. Методы исследования / Под ред. Д. Дингла. — М.: Мир, 1980. — 342 с.
  17. АндриевскийА. М., КучеровВ. А., ТоцкийВ. Н. Системакарбоксиэстераз Drosophila melanogaster в онтогенезе II Вісник ОНУ. — 2007. — Т. 12. Вип. 5. — С. 7—18.

##submission.downloads##

Опубліковано

2022-06-03

Як цитувати

Андрієвський, О. (2022). ОРГАНО-ТКАНИННА ЛОКАЛІЗАЦІЯ КАРБОКСИЕСТЕРАЗ У DROSOPHILA MELANOGASTER В ОНТОГЕНЕЗІ. Вісник Одеського національного університету. Біологія, 15(17), 5–15. вилучено із http://visbio.onu.edu.ua/article/view/258194

Номер

Том 15 № 17 (2010)

Розділ

Біохімія

Ліцензія

Creative Commons License

Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:

  1. Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
  2. Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
  3. Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).

Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.