ВІКОВІ ОСОБЛИВОСТІ ЗВ'ЯЗКУ МІЖ ОКИСЛЮВАЛЬНИМ ДЕЗАМІНУВАННЯМ І ТЕРМОСТАБІЛЬНІСТЮ КОЛАГЕНУ ШКІРИ

Автор(и)

  • А. Б. Ель Та’алу Харківський національний університет імені В. Н. Каразіна, Ukraine
  • М. В. Гоенага Харківський національний університет імені В. Н. Каразіна, Ukraine
  • Є. Е. Перський Харківський національний університет імені В. Н. Каразіна, Ukraine

Ключові слова:

вік, колаген, окислювальне дезамінування, поперечне зв’язування, термостабільність

Анотація

Вивчено зв’язок між віковими змінами окислювального дезамінування e-NH2-rpyn лізилу та гідроксилізилу в колагені шкіри і термостабільністю його надмолекулярних структур у щурів лінії Wistar. Показано, що, підвищуючись до 3-місячного віку, вміст вільних е -NH2-rpyn в колагені залишається далі постій­ним, в той час як вміст вільних СОН-груп, починаючи з одного місяця, неухиль­но знижується з віком. У відповідності з цим внутрішньомолекулярне поперечне зв’язування колагенових надмолекулярних структур знижується від ІдоЗ міся­ців, після чого постійно підвищується до 24 місяців. Міжмолекулярне зв’язу­вання не змінюється до 3-місячного віку, після чого теж починає збільшуватися. Це призводить до зниження їх термостабільності у період ВІД 1 ДО З місяців з подальшим її ростом до 24 місяців.

Посилання

  1. Никитин В. Н., Перский Е. Э., Утевская Л. А. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. — К.: Наукова думка, 1977. — 242 с.
  2. Bailey A. Y., Paul R. G. The mechanisms and consequences of the maturation and ageing of collagen // Proc. Indian Acad. Sci. (Chem. Sci.).— 1999. — V. Ill, № 1.— P. 57—69.
  3. Vogel M. G. Influence of maturation and ageing on mechanical and biochemical pro-perties of connective tissue in rats II Meeh. Ageing and Dev. — 1980. — V. 14, № 3—4. — P. 283—292.
  4. Yoshinori N. Stabilization mechanism of triple helical structure of collagen molecules II Intern. J. ofPeptide Res. and Therapeutics. — 2003. — V. 10, № 5—6. — P. 533—537.
  5. Waller J. M., Maibach H. I. Age and skin structure and function, a quantitative app¬roach (II): protein, glycosaminoglycan, water and lipid content and structure II Skin Res. Technolog. — 2006. — Aug. 12 (3). — P. 145—154.
  6. Eyre D. R., Wu J. — J. Collagen Cross — Links II Topics in Current Chemistry. — 2005. — V. 247. — P. 207—229.
  7. Robins S. P., Bailey A. J. The chemistry of the collagen cross-links. The mechanism of stabilization of the reducible intermediate cross-links II Biochem. J. — 1975. — № 149 (2). —P. 381—385.
  8. Yamauchi M., Masashi M. Post-translational Modifications ofProteins: Lysine Hyd-roxylation and Cross-linking of collagen II Tools for Functional Proteomics. — Series: Me-thods in Molecular Biology. — 2008. — V. 445. — P. 95—108.
  9. Перский E. Э., Никитина H. А., Наглов А. В., Кот Ю. /'.Возрастные особенности индукции синтеза и интенсивности некоторых стадий процессинга коллагена в соединительной ткани под действием механической нагрузки II Биологический вестник. — 2006. — Т. 10, № 2. — С. 126—129.
  10. Miller Е. J., Rhodes R. Preparation characterization of the different types of colla-gen II Methods in Enzymol. Structural and Contractile Proteins. Part A, Extracellular Matrix. — 1982. — V. 82. — P. 33—64.
  11. Утевская Л. А., Перский E. Э. Простой метод определения суммарного и свободного оксипролина II Вести. Харьк. ун-та. — 1982. — № 226. — С. 18—20.
  12. БейлиДж. Методы химии белков. — М.: Мир, 1965. — 284 с.
  13. Дубинина Е. Е. Окислительная модификация белков плазмы крови больных с психиатрическими расстройствами II Вопр. мед. химии. — 2000. — № 4. — С. 36—47.
  14. Kubj К., Takagi Т. The б 1(1) and б 2(l) chains of collagen separate in sodium dodecil sulfate — polyacrilamide gel electrophoresis due to differences in sodium dodecil sulfate binding capacities II Collagen and Relat. Res. — 1984. — V. 4, № 3. — P. 201—208.

##submission.downloads##

Опубліковано

2022-06-03

Як цитувати

Ель Та’алу, А. Б. ., Гоенага, М. В. ., & Перський, Є. Е. . (2022). ВІКОВІ ОСОБЛИВОСТІ ЗВ’ЯЗКУ МІЖ ОКИСЛЮВАЛЬНИМ ДЕЗАМІНУВАННЯМ І ТЕРМОСТАБІЛЬНІСТЮ КОЛАГЕНУ ШКІРИ. Вісник Одеського національного університету. Біологія, 15(17), 22–28. вилучено із http://visbio.onu.edu.ua/article/view/258407

Номер

Том 15 № 17 (2010)

Розділ

Біохімія

Ліцензія

Creative Commons License

Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:

  1. Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
  2. Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
  3. Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).

Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.