ВИДІЛЕННЯ Й ІДЕНТИФІКАЦІЯ ІЗОФЕРМЕНТІВ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ А З ПУХЛИННИХ ТКАНИН ЯЄЧНИКІВ
Ключові слова:
карбоксипептидаза А, ізоферменти, електрофорезАнотація
Методом електрофорезу в поліакриламідному гелі вивчено білковий спектр і різноманітність молекулярних форм карбоксипептидази А немалігнізованої та пухлинної тканин яєчників. Розроблений метод виділення ізоферментів карбоксипептидази А та ідентифікації їх у гелевому блоці. З’ясовано електрофоретичні ха рактеристики ідентифікованих ізоферментів. Показано, що процес пухлиноутворення супроводжується збільшенням білкового спектру і появою нових форм карбоксипептидази А.
Посилання
Goldstein S. М., Kaempfer С. Е., Kealey J. Т., Wintroub В. U. Human mast cell carboxypeptidase. Purification and characterization // J. Clin. Invest. — 1989. — Vol. 83, N5. - P. 1630-1636.
Pascual R., Burgos F. J., Salva M., Soriano F., Mendez E., Aviles F. X. Purification and properties of five different forms of human procarboxypeptidases // Eur. J. Biochem. — 1989. — Vol. 179, N3. -P. 609-616.
Skigel R. A., Davis R. M., Tan F. Human carboxypeptidase M. Purification and characterization of a membrane-bound carboxypeptidase that cleaves peptide hormones // J. Biol. Chem. — 1989. — Vol. 264, N4. - P. 2236-2241.
Michel A., Nortier J., Humblet A., Paradis C., De Prez E., Deschodt-Lanckman M. Cleavage of atrial natriuretic peptide by a kidney membrane-bound carboxypeptidase A. // Peptides. — 1998. — Vol. 19, N5. - P. 907-912.
Skigel R. A., Deddish P. A., Davis R. M. Isolation and characterization of a basic carboxypeptidase from human seminal plasma // Arch. Biochem. Biophys. — 1988. — Vol. 267, N2. -P. 660-667.
Esswein A., Hanseler E., Montejano Y., Vitols K. S., Huennekens F. M. Construction and chemotherapeutic potential of carboxypeptidase A / monoclonal antibody conjugate // Adv. Enzyme Regul. — 1991. — Vol. 31. — P. 3-12.
Шварцман А. Л. О структуре и функциях гексокиназы в раковых клетках человека. — Автореф. дис... канд. биол. наук. — Ленинград, 1975. — 28 с.
Всемирная Организация Здравоохранения // Материалы ежегодных отчетов. — С.Пб. — 1981. — 286 с.
Ферменты / Под ред. А. Е. Браунштейна. — М.: Наука, 1964. — 312 с.
Lowry О. Н., Rosenbrough N. I., Fan A. Z., Randol R. J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. — 1951. — V. 193. — P. 265-275.
Bradshaw R. S., et all. // Proc. Natl. Acad. Sci USA. — 1969. — V. 63. — P. 13891394.
Остерман Л. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование (практическое пособие). — М.: Наука, 1981. — 288 с.
КолодзейскаяМ. В., ПилявскаяА. С. Пептидазы. — К.: Наукова думка, 1982. — 176 с.
Тривен М. Иммобилизованные ферменты. — М.: Мир, 1983. — 213 с.
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.
