ВИДІЛЕННЯ ТА ОЧИЩЕННЯ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ А З ТКАНИН МОЛОЧНОЇ ЗАЛОЗИ МЕТОДОМ ВИСОЛЕННЯ СУЛЬФАТОМ АМОНІЮ
Ключові слова:
карбоксипептидаза А, виділення ферменту, молочна залозаАнотація
Розроблено метод виділення та очищення карбоксипептидази А, який складається з поетапного осадження сульфатом амонію з наступним діалізом в присутності іонів Zn++. Встановлено, що поетапне осадження сульфатом амонію сприяє більш ефективному фракціонуванню карбоксипептидази А, а іони Zn++ сприяють збереженню активності ферменту в процесі діалізу. Частково очищені препарати карбоксипептидази А отримано з немалігнізованої тканини, а також з тканин доброякісних та злоякісних новоутворень молочної залози.
Посилання
Peterson L. М., Holmguist В. Human serum procarboxypeptidase А // Biochemistry. — 1983. — Vol. 22. — N 13. — P. 3077-3082.
Marks N., Sachs L., Stern F. Conversion of Met-enkephalin-Arg 6-Phe 7 by a purified brain carboxypeptidase (cathepsin A) // Peptides. — 1981. — Vol. 2, N 2. — P. 159-164.
Koide A., Yoshizawa M., Karachi K. Crystallization and properties of carboxypeptidase A gamma from porcine pancreas // Biochim. Biophys. Acta. — 1981. — Vol. 659, N2. — P. 390-400.
Неорганическая биохимия / Под ред. Г. Эйхгорна. — Том 1. — М.: Мир, 1978. — С. 504-560.
Purification and characterization of carboxypeptidase from terminally differentiated rat epidermal cell / M. Kikuchi, K. Fukuyama, K. Hirayama, W. Epstein // Biochim. Biophys. Asta. — 1989. — Vol. 991, N1. - P. 19-24. .
Skidgel R. A., Davis R. М., Erdos Е. G. Purification of a human urinary carboxypeptidase distinct from carboxypeptidases A, В or N // Anal. Biochem. — 1984. — Vol. 140, N 2. — P. 520-531.
Carboxypeptidase A in mouse mast cells. Identification, characterization and use as a differentiation marker / W. E. Serafin, E. T. Dayton, P. M. Gravallese, K. F. Austen, R. L. Stevens // J. Immunol. — 1987. — Vol. 139, N 11. — P. 3771-3776.
Single-siep isolation and resolution of pancreatic carboxypeptidase A and В / T. J. Bazzone, M. Sokolovsky, L. B. Cueni, B. L. Vallee // Biochem. — 1979. — Vol. 18, N 20. — P. 4362-4366.
Human mast cell carboxypeptidase. Purification and characterization / S. M. Goldstein, С. E. Kaempfer, J. T. Kealey, B. U. Wintroub // J. Clin. Invest. — 1989. — Vol. 83, N 5. — P. 1630-1636.
Всемирная Организация Здравохранения // Материали ежегодных отчетов. — С.Пб. — 1981. — 286 с.
Практическая химия Белка. — М.: Мир, 1989. — С. 39-43.
Protein measurement with the Folin phenol reagent / О. H. Lowry, N. I. Rosenbrough, A. Z. Fan, R. J. Randol // J. Biol. Chem. — 1951. — Vol. 193. — P. 265-275.
Bradshaw R. S., et all. // Proc. Natl. Acad. Sci USA. — 1969. — Vol. 63. — P. 13891394.
Пептидазы I M. В. Колозейская, А. С. Пилявская. — К.: Наук, думка, 1982. — С. 176.
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.
