КЛАСИФІКАЦІЯ ТА БІОЛОГІЧНІ ФУНКЦІЇ МЕТАЛОПРОТЕЇНАЗ МІЖКЛІТИННОГО МАТРИКСУ

Автор(и)

  • І. Л. Вовчук Одеський національний університет імені І.І. Мечникова, Ukraine

Ключові слова:

металопротеїнази, міжклітинний матрикс

Анотація

Узагальнена сучасна література щодо металопротеїназ (КФ 3.4.24) — ферментів, які мають відношення до деструктивних процесів у міжклітинному матриксі. Охарактеризовані особливості структурної організації, специфічність, регуляція активності та біологічні функції основних представників матриксних металопротеїназ в обміні білків сполучної тканини в нормі та за різних патологічних станів організму, включаючи процеси новоутворення.

Посилання

  1. Соловьева Н. И. Основные металлопротеиназы соединительно-тканного матрикса // Биоорг. химия. — 1994. — Т. 20, № 2. — С. 143-152.
  2. Lengyel Е., Schmalfeldt B.,Konik Е., Spathe К., Harting K.,Fenn A, Berger U., Fridman R., Schmitt M., Prechtel D., Kuhn W. Expresion of latent matrix metalloproteinase 9 (MMP-9) predicts survival in advarian cancer // Gynecol. oncol. — 2001. — V. 82. — P. 291-308.
  3. Schmalfeldt B., Prechtel D., Harting K., Spathe K., Rutke S., Konik Е., Fridman R., Berger U, Schmitt M., Kuhn W, Lengyel Е. Increased expression of matrix metalloproteinases (mmp)-2, mmp-9, and the urokinase-type plasminogen activator is associated with progression from benign to advanced ovarian cancer // Clin. Cancer Res. — 2001. — V. 7, № 8. — P. 2396-2404.
  4. Gum R.,Wang H., Lengyel Е., Juarez J., Boyd D. Regulation of 92 kDa type IV collagenase expression by the jun aminoterminal kinase — and the extracellular signal-regulated kinasedependent signaling cascades // Oncogene. — 1997. — V. 14, № 12. — P. 1481-1493.
  5. Rha S.Y., Yang W.I., Kim J.H., Roh J.K., Min J.S., Lee K.S., Kim B.S., Chung H.C. Different expression patterns of MMP-2 and MMP-9 in breast cancer//Oncol. Rep. — 1998. — V. 5, №4. — P. 875-879.
  6. Lee K. S., Rha S.Y., Kim S.J., Kim J.H., Roh J.K., Kim B.S., Chung H.C. Sequential activation and production of matrix metalloproteinase-2 during breast cancer progression // Clin. Exp. Metastasis. — 1996. — V. 14, № 6. — P. 512-519.
  7. Соловьева Н.И. Матриксные металлопротеиназы и их биологические функции // Биоорг. химия. — 1998. — Т. 24, № 4. — С. 245-255.
  8. Rha S.Y., Kim J.H., Roh J.K., Lee K. S., Min J.S., Kim B. S., Chung H.C. Sequential production and activation of matrix-metalloproteinase-9 (MMP-9) with breast cancer progression // Breast Cancer Res. Treat. — 1997. — V. 43, № 2. — P. 175-181
  9. Remacle A. G., Baramova Е. N., Weidle U. H., Krell H. W., Foidart J. M. Purification of progelatinases A and B by continuous - elution electrophoresis // Protein Expr. Purif. — 1995. — V. 6, № 4. — P. 417-422.
  10. Hapke S., Kessler H., Arroyo de Prada N., Benge A., Schmitt M., Lengyel Е., Reuning U. Integrin alpha (v) beta (3)/vitronectin interaction affects expression of the urokinase system in human ovarian cancer cells // J. Biol. Chem. — 2001. — V. 276, № 28. — P. 26340-26348. .
  11. Tryggvason K.,Hoyhtya M., SaloT. Protolytic degradation of extracellular matrix in tumor invasion // Biochim. Biophys. Acta. — 1987. — V. 907, № 1. — P. 191-217.
  12. Baramova Е.N.,Coucke P.,Leprince P.,DePauw-Gillet M.C., Bassler R., Foidart J.M. Evaluation of matrix metalloproteinases and serine proteases activities in three B16 melanoma cell lines with distinct tumorigenic potential // Anticancer Res. — 1994. — V. 14, № 3A. — P. 841-846.
  13. Papathoma A.S., Zoumpourlis V, Balmain A., Pintzas A. Role of matrix metalloproteinase-9 in progression of mouse skin carcinogenesis // Mol. Carcinog. — 2001. — V. 31, № 2. — P. 74-82.
  14. Iwata H., Kobayashi S., Iwase H., Masaoka A, Fujimoto N, Okada Y. Production of matrix metalloproteinases and tissue inhibitors of metalloproteinases in human breast carcinomas // Jpn. J. Cancer Res. — 1996. — V. 87, № 6. — P. 602-611.
  15. Roberta A., Politi V., Shannon J.D., Bjarnason J.B., Fox J.W. Sintetic and endogenous inhibitors of snake venom metalloproteinases // Biomed. Biochim. Acta. — 1991. — V. 50, № 4-6. — P. 769-773.
  16. Cockett M. I., Murphy G., Birch M.L., O’Connell J. P., Crabbe T., Millican A. T., Hart I.P., Docherty A. J. Matrix metalloproteinases and metastatic cancer // Biohem. Soc. Symp. — 1998. — V. 63. — P. 295-313.
  17. He C., Wilhelm S.M., Pentland A. D. et al. Tissue cooperation in a proteolytic cascade acctivating human interstitial collagenase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1989. — V. 86, № 8. — P. 3632-3636.
  18. Wirl G., Frick J. Collagenase — a marker enzyme of human bladder cancer // Urol. Res. — 1979. — V. 7, № 1. — P. 103-108. .
  19. Гешелин С. А., Вовчук С. В., Близнюк Б.Ф., Варбанец В.Ф. Активность протеолитической системы у больных раком молочной железы // Вопр. онкологии. — 1989. — Т. 35, № 10. — С. 1191-1198.
  20. Baramova E. N., Bajou К., Remacle A., L'Hoir С., Kreil H. W, Weidle U. H., Noel A., Foidart J. М. Involvement of PA/plasmin system in the processing of pro-MMP-9 and in the second step of pro-MMP-2 activation // FEBS Lett. — 1997. — V. 405, № 2. — P. 157­162.
  21. Azzam H.S., Arand G., Lippman М.Е., Thompson E.W. Assotiation of MMP-2 activation potential with metastatic progression in human breast cancer cell lines independent of MMP-2 production // J. Natl. Cancer Inst. — 1993. — V. 85, № 21. — P. 1758-1764.
  22. Azzam H.S., Thompson E.W. Collagen — induced activation of the M (r) 72,000 type collagenase in normal and malignant human fibroblastoid cells // Caner Res. — 1992. — V. 52, № 16. — P. 4540-4544.
  23. Lippman М.Е., Krueger K.A., Eckert S., Sashegyi A, Walls E.L., Jamal S., Cauley J. A., Cummings S. R. Indicators of lifetime estrogen exposure: effect on breast cancer incidence and interaction with raloxifene therapy in the multiple outcomes of raloxifene evaluation study participants // J. Clin. Oncol. — 2001. — V. 19, № 12. — P. 3111-3116.
  24. Reddy K.B., Krueger J. S., Kondapaka S. B., Diglio C. A. Mitogen-activated protein kinase (MAPK) regulates the expression of progelatinase B (MMP-9) in breast epithelial cells // Int. J. Cancer. — 1999. — V. 82, № 2. — P. 268-273.
  25. Kondapaka S. B, Fridman R., Reddy K.B. Epidermal growth factor and amphiregulit upregulate matrix metalloproteinase-9 (MMP-9) in human breast cancer cells // Int. J. Cancer. — 1997. — V. 70, № 6. — P. 722-726.
  26. Liotta L.A., Rao C.N., Barsky S.H. Tumor invasion and the extracellular matrix // Lad. Invest. — 1983. — V. 49, № 3. — P. 636-649.
  27. Baramova E.N., Shannon J.D.,Bjarnason J.B.,Fox J.W. Degradation of extracellular matrix proteins by hemorrhagic metalloproteinases // Arch Biochem. Biophys. — 1989. — V. 275, № 1. — P. 63-71.
  28. Kobayashi T., Hattori S., Nagai Y, Tajima S., Nishikawa T. Differential regulation of MMP-2 and MMP-9 gelatinases in cultured human keratinocytes // Dermatology. — 1998. — V. 197, № 1. — P. 1-5.
  29. Сологуб Л. И., Пашковская И.С.,Антоняк Г.Д. Участие протеиназ в инвазии злокачественных опухолей // Эксперим. онколология. — 1992. — Т. 14, № 6. — С. 7-13.
  30. De Clerck Y.A., Imren Y.A. Proteases inhibitors: role and potential therapeutic use in human cancer // Eur. J. Cancer. — 1994. — № 38. — P. 2170-2180.
  31. Pjulson R., Pignatelli М., Stetler-Stevenson W.G. Stromal expression of 72 kDa type IV collagenase (MMP-2) and TIMP-2 mRNAs in colorectal neoplasia // Am. J. Pathol. — 1992. — № 141. — P. 389-396.
  32. Vassali G. D., Pepper М. S. Tumour biology. Membrane proteases in focus //Nature. — 1994. — № 379. — P. 14-15.
  33. Boyd D. Invasion and metastasis // Cancer Metastasis Rev. — 1996. — V. 25. — P. 113-131.
  34. Stetler-Stevenson W.G, Liotta L.A., Kleiner D.E. Extracellular matrix: role of matrix metalloproteinases in tumor invasion and metastasis // FASEB J. — 1993. — V. 7. — P. 1434-1441.
  35. Remacle A.G., Noel A., Duggan C., МcDermott E., O'Higgins N., Foidart J.М., Duffy М. J. Assay of matrix metalloproteinases types 1, 2, 3 and 9 in breast cancer // Br. J. Cancer. — 1998. — V. 77, № 6. — P. 926-931.
  36. Alexander D.S., Aimes R.T.,Gugley J.P. What structure and function of avain plasminogen activator and matrix metalloproteinase-2 reveal about their counterpart mammalian enzymes, their regulation and their role in tumor invasion // Enzyme protein. — 1996. — V. 49. — P. 38-58.
  37. Nagase H., Woessner J. F. Matrix metalloproteinases // J. Biol. Chem. — 1999. — V. 274. — P. 21491-21494.

##submission.downloads##

Опубліковано

2022-07-08

Як цитувати

Вовчук , І. Л. (2022). КЛАСИФІКАЦІЯ ТА БІОЛОГІЧНІ ФУНКЦІЇ МЕТАЛОПРОТЕЇНАЗ МІЖКЛІТИННОГО МАТРИКСУ. Вісник Одеського національного університету. Біологія, 7(1), 269–277. вилучено із http://visbio.onu.edu.ua/article/view/261509

Номер

Том 7 № 1 (2002)

Розділ

ОГЛЯДИ

Ліцензія

Creative Commons License

Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:

  1. Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
  2. Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
  3. Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).

Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.