АКТИВНІСТЬ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ А В НОВОУТВОРЕННЯХ ЯЄЧНИКА
Ключові слова:
карбоксипептидаза А, яєчник, пухлинаАнотація
Досліджена активність карбоксипептидази А доброякісних та злоякісних новоутворень яєчника. Встановлено підвищення активності ферменту за наявності новоутворень. В злоякісних новоутвореннях активність ферменту зворотньопропорційна ступеню диференціації пухлинних клітин.
Посилання
Peterson L. М., Holmguist В. Human serum procarboxypeptidase А // Biochemistry. — 1983. — V. 22. — № 13. — P. 3077-3082.
Spilburg С. A., Bethune J. L., Valee В. L. Kinetik properties of crystalline enzymes. Carboxypeptidase А // Biochemistry. — 1977. — № 16. — Р. 1142-1150.
Niesel D. W, Pan Y. С., Bewley G. С., Armstrong F., Li S. S. Structural analysis of adult and larval isozymes of sn-glycerol-3-phosphate dehudrogenase of Drosophila melanogaster // J. Biol. Chem. — 1982. — V. 257. — № 2. — Р. 979-983.
Hansen L. J., Mangkornkanok/Mark М., Reddy J. Immunohistochemical localization of pancreatic exocrine enzymes in normal neoplastic pancreatic acinar epithelium of rat // J. Histochem. Cytochem. — 1981. — V. 29. — № 2. — Р. 309-313.
SoharI., Nagy I., HeinerI., Kovacs I., Cuba F. Proteases and proteinase inhibitors in experimental glycocorticosteroid myopathy // Acta Physiol. Sci Hung. — 1982. — V. 60. — № 1-2. —P. 43-51.
Bendayan M., Ito S., Manocchio I. Alterations of exocrine pancreatic enzymes in virusinduced diabetic cattle as revealed by immunohistochemistry // Diabetologia. — 1982. — V. 23. — № 1. — P. 65-68.
Borulf S., Lindberg T., Hansson L. Agarose gel electrophoresis of duodenal juice in normal condition and in children with malabsonption // Scand. J. Gastroenterol. — 1979. — V. 14. — № 2. — P. 151-160.
Вовчук I. Л., Чернадчук С. С., Блохін Ю. В., Раздражнюк Г. С. Активність карбоксипептидаз у тканинах новоутворень тіла матки // Вісник ОНУ. — 2004. — Т. 9, вип. 1. — С. 25-33.
Вовчук I. Л., Чернадчук С. С., Мотрук Н. В., Філіпцова К. А., Каланча С. I., Буюклі Л. М. Активність карбоксипептидази А в новоутворених молочної залози // Вісник ОНУ. — 2004. — Т. 9, вип. 5. — С. 29-35.
Kikuchi М., Fukuyama K., Hirayama K., Epstein W. Purification and characterization of carboxypeptidase from terminally differentiated rat epidermal cell // Biochim. Biophys. Asta. — 1989. — V. 991. — № 1. — P. 19-24.
Scher W. Scher В. W, Waxman S. Proteases act synergistically wich low molecular weight inducers to stimulate mouse erythroleukemia cell differentiation // Exp. Hematol. — 1983. — V. 6. — № 11. — P. 490-498.
Serafin W. E., Dayton E. T., Gravallese P. M., Austen K., Steven R. Carboxypeptidase A in mouse mast cells. Identification, characterization, and use as differentiation marker // J. Immunol. — 1987. — V. 139. — № 11. — P. 3771-3776.
Сологуб Л. І., Пашковська I. С., Антоняк Г. Л. Протеази клітин та їх функція — К: Наукова думка. — 1992. — 195 с.
Jaime J., Page M. Paclitaxel immunocongugate for the specific treatment of ovarian can cer in vitro // Anticancer Res. — 2001. — V. 21. — № 2a. — P. 1119-1128.
Katzav-Gozansky T., Hanan E., Solomon В. Effect of monoclonal antibodies in preventing carboxypeptidase A aggregation // Biotechnol. Appl. Biochem. — 1996. — V. 23. — № 3. —P. 227-230.
Perron M. J., Page M. Activation of methotrexate-phenylalanine by monoclonal antibodycarboxypeptidase A conjugate for the specific treatment of ovarian cancer in vitro // Br. J. Cancer. — 1996. — V. 73, № 3. — P. 281-287.
Deckert P.M., Bornmann W. G., Ritter G. et al. Specific tumour localisation of a huA33 antibody — carboxypeptidase A conjugate and activation of methotrexate-phenylalanine // Int. J. Oncol. — 2004. — V. 24, № 5. — P. 1289-1295.
Wright J. E., Rosowsky A. Synthesis and enzymatic activation of N-[N(alpha)-(4-amino-4- deoxypteroyl)-N(delta)-hemiphthaloyl-L-ornithiny]-L-phenylalanine,a candidate for antibodydirected enzyme prodrug therapy (ADEPT) // Bioorg. Med. Chem. — 2002. — V. 10, № 3. — P. 493-500.
Shi P. T., Hao X. K., Chen Y. et al. The solid-phase synthesis of methotrexate-alpha-peptides // Yao Xue Xue Bao. — 1997. — V. 32, № 2. — P. 106-109.
Всемирная Организация Здравоохранения // Материалы ежегодных отчетов. — СанктПетербург. — 1981. — 286 с.
Bradshaw R. S., et all. // Proc. Natl. Acad. Sci USA. — 1969. — V. 63. — P. 1389-1394.
Lowry O. H., Rosenbrough N. I., Fan A Z., Randol R. J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. — 1951. — V. 193. — P. 265-275.
Рокицкий П. Ф. Биологическая статистика. — Минск: Высш. Школа. — 1967. — 326 с.
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.
