АКТИВНІСТЬ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ А В НОВОУТВОРЕННЯХ МОЛОЧНОЇ ЗАЛОЗИ

Автор(и)

  • І. Л. Вовчук Одеський національний університет імені І.І. Мечникова, Україна
  • С. С. Чернадчук Одеський національний університет імені І.І. Мечникова, Україна
  • Н. В. Мотрук Одеський національний університет імені І.І. Мечникова, Україна
  • К. А. Філіпцова Одеський національний університет імені І.І. Мечникова, Україна
  • С. І. Каланча Одеський національний університет імені І.І. Мечникова, Україна
  • Л. М. Буюклі Одеський національний університет імені І.І. Мечникова, Україна

Ключові слова:

карбоксипептидаза А, молочна залоза, пухлина

Анотація

Досліджена активність карбоксипептидази А доброякісних та злоякісних новоутворень молочної залози. Встановлено підвищення активності карбоксипептидази А за наявності пухлинного процесу. В доброякісних новоутвореннях активність ферменту змінюється в залежності від проліферуючого потенціалу пухлинних клітин молочної залози, а в злоякісній пухлині -зворотньопропорційна ступеню диференціації пухлинних клітин.

Посилання

Peterson L. M., Holmguist В. Human serum procarboxypeptidase А // Biochemistry. — 1983. — V. 22. — № 13. — P. 3077-3082.

Spilburg С. A., Bethune J. L., Valee В. L. Kinetik properties of crystalline enzymes. Carboxypeptidase А // Biochemistry. — 1977. — № 16. — Р. 1142-1150.

Niesel D. W, Pan Y. С., Bewley G. C.,Armstrong F., Li S. S. Structural analysis of adult and larval isozymes of sn-glycerol-3-phosphate dehudrogenase of Drosophila melanogaster //J. Biol. Chem. — 1982. — V. 257. — № 2. — Р. 979-983.

Ohe М., KajitaA. Studies on the heterotrophik interaction of hemoglobin J. Mass spectrometric method for defermination of the pKa of the beta 146 histidine residue in human hemoglobin // J. Biochim. (Tokyo). — 1977. — V. 81. — № 2. — Р. 431-434.

Bijlenga R. X., Briottek C., Jaton J. C. Structural differences between heavy chains of secreted and membrane - bound JgM of a human lymphoblastoid cell line // Mol. Immunol. — 1982.— V. 9. — № 1. — Р. 45-49.

Peterson D. L. Isolation and characterization of the major protein and glycoprotein of hepatitis B surface antigen // J. Biol. Chem. — 1981. — V. 256. — № 13. — Р. 6975-6983.

Kopeyan C., Martinez G., Rochat H. Amino acid sequence of neurotoxin III of the scorpion Androctonus austrialis Hector // Eur. J. Biochem. — 1979. — V. 94. — № 2. — Р. 609­615.

Claeson G., Fareed J., Larsson C., Kindel G.,Arielly S., Simonsson R., Messmore H. L., Balis J. U. Inhibition of the contractill action of bradykinin on isolated smooth muscle preparations by derivatives of low molecular weight peptides // Adv. Exp. Med. Biol. — 1979. — № 120. —Р. 691-713.

Schmitt E. W, Gattner H. G. Impoved preparation of des-alany IB 30-insulin // Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem. — 1978. — V. 359. — № 7. — Р. 799-802.

Cohen M. L., Shuman R. T., Osborn J. J., Gesellchen P. Opioid agonist activity of ICI 174864 and its carboxypeptidase degradation product, LY 281217 // J. Pharmacol. Exp. Ther. — 1986. — V. 238. — № 3. — P. 769-772.

Takai S., Sakaguchi M., Jin D., Miyazaki M. A new metods for simultaneous measurements of mast cell proteases in human vascular tissue // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. — 2000. — V. 97. — № 9. — P. 700-704.

Kominami E., Hashida S., Katunuma N. Proteolytic modification of rat liver fructose-1,6-bisphosphate aldolase by admimistration of leupeptin in vivo // Biochim. Biophys. Acta. — 1981. — V. — 659. — № 2. — P. 378-389.

Stromqvist M. Characterization of recombinant human extracellular superoxide dismutase // J. Chromatogr. — 1993. — V. 621. — № 2. — P. 139-148.

Vertesi A.,Simon L. M. Carboxypeptidase catalyzed dipeptide synthesis in organic media // J. Biotechnol. — 1998. — V. 66. — № 1. — P. 75-82.

Frandsen E. K.,Thim L., Moody A. J., Markussen J. Structure-function relationships in glucagon Re-evaluation of glucagon — (1-2) // J. Biol. Chem. — 1985. — V. 260. — № 12.— P. 7581-7584.

Hansen L. J., Mangkornkanok/Mark M., Reddy J. Immunohistochemical localization of pancreatic exocrine enzymes in normal neoplastic pancreatic acinar epithelium of rat // J. Histochem. Cytochem. — 1981. — V. 29. — № 2. — P. 309-313.

Soharl., Nagy I., HeinerI., Kovacs I., Cuba F. Proteases and proteinase inhibitors in experimental glycocorticosteroid myopathy // Acta Physiol. Sci Hung. — 1982. — V. 60. — № 1-2. — P. 43-51.

Bendayan M., Ito S., Manocchio I. Alterations of exocrine pancreatic enzymes in virusinduced diabetic cattle as revealed by immunohistochemistry // Diabetologia. — 1982. — V. 23. — № 1. — P. 65-68.

Borulf S., Lindberg T., Hansson L. Agarose gel electrophoresis of duodenal juice in normal condition and in children with malabsonption // Scand. J. Gastroenterol. — 1979. — V. 14. — № 2. — P. 151-160.

Kikuchi M., Fukuyama K., Hirayama K., Epstein W. Purification and characterization of carboxypeptidase from terminally differentiated rat epidermal cell // Biochim. Biophys. Asta. — 1989. — V. 991. — № 1. — P. 19-24.

Scher W. Scher В. W, Waxman S. Proteases act synergistically wich low molecular weight inducers to stimulate mouse erythroleukemia cell differentiation // Exp. Hematol. — 1983. — V. 6. — № 11. — P. 490-498.

Serafin W. E., Dayton E. T., Gravallese P. M., Austen K., Steven R. Carboxypeptidase A in mouse mast cells. Identification, characterization, and use as differentiation marker // J. Immunol. — 1987. — V. 139. — № 11. — P. 3771-3776.

Сологуб Л. I., Пашковська I. С., Антоняк Г. Л. Протеази клітин та їх функція — К:Наукова думка. — 1992. — 195 с.

Jaime J., Page M. Paclitaxel immunocongugate for the specific treatment of ovarian can cer in vitro // Anticancer Res. — 2001. — V. 21. — № 2a. — P. 1119-1128.

Katzav-Gozansky T., Hanan E., Solomon В. Effect of monoclonal antibodies in preventing carboxypeptidase A aggregation // Biotechnol. Appl. Biochem. — 1996. — V. 23. — № 3. — P. 227-230.

Всемирная Организация Здравохранения // Материали ежегодных отчетов. — СанктПетербург. — 1981. — 286 с.

Bradshaw R. S., et all. // Proc. Natl. Acad. Sci USA. — 1969. — V. 63. — P. 1389-1394.

Lowry O. H., Rosenbrough N. I., Fan A. Z., Randol R. J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. — 1951. — V. 193. — P. 265-275.

Рокицкий П. Ф. Биологическая статистика. — Минск: Высш. Школа. — 1967. — 326 с.

Вовчук I. Л., Чернадчук С. С., Блохін Ю. В., Раздражнюк Г. С. Активність карбоксипептидаз у тканинах новоутворень тіла матки // Вісник ОНУ. — 2004. — Т. 9, вип. 1. —С. 25-33.

##submission.downloads##

Опубліковано

2022-08-08

Як цитувати

Вовчук, І. Л., Чернадчук, С. С. ., Мотрук, Н. В. ., Філіпцова, К. А. ., Каланча, С. І., & Буюклі, Л. М. . (2022). АКТИВНІСТЬ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ А В НОВОУТВОРЕННЯХ МОЛОЧНОЇ ЗАЛОЗИ. Вісник Одеського національного університету. Біологія, 9(5), 29–37. вилучено із http://visbio.onu.edu.ua/article/view/262774

Номер

Том 9 № 5 (2004)

Розділ

Біохімія

Ліцензія

Creative Commons License

Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:

  1. Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
  2. Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
  3. Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).

Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.