БІОІНФОРМАТИЧНИЙ АНАЛІЗ ГЕНІВ АДГЕЗИВНОГО БІЛКА СТОПИ МІДІЙ РОДУ MYTILUS
DOI:
https://doi.org/10.18524/2077-1746.2022.2(51).268553Ключові слова:
Обрані:Mytilus, ген Fp1, адгезивний білок мідій, молекулярний маркер Me 15-16, біоінформатичний аналізАнотація
Проблема. На сьогоднішній день є актуальним ідентифікація та дослідження генів адгезивних білків, які сприяють адгезії морських мідій під водою та відіграють важливу роль у промисловості для комерціалізації водонепроникних клеїв. Мета нашого дослідження заснована на біоінформатичному аналізі, тому як моделювання в даний час є одним з передових методів.
Мета. Метою даної роботи було провести порівняння нуклеотидних послідовностей представників роду Mytilus, які фланкуються праймерами Ме 15 / Ме 16, розробленими до неповторювальної області гена адгезивного білка мідій, а також біоінформатичний аналіз повної амінокислотної послідовності адгезивного білка стопи Mefp-1, що кодується геном Fp1, для виду M. galloprovincialis.
Методика. Нуклеотидні послідовності аналізували за допомогою BLAST (NCBI [https://www.ncbi.nlm.nih.gov]) та вирівнювали MAFFT [Madeira et al., 2019] методами. Філогенетичне дерево побудували у програмі MEGA [Kumar et al., 2018] методом UPGMA [Sneath, Sokal, 1973]. Фізико-хімічні параметри адгезивного білка для амінокислотної послідовності M. galloprovincialis розраховували за допомогою програмного інструменту ProtParam (ExPASy [https://web.expasy.org/protparam/]). Моделі тривимірної структури адгезивного білка M. galloprovincialis побудовані на онлайн-платформі I-TASSER [Yang, Zhang, 2015; Zhang et al., 2017] та з використанням програми AlphaFold [https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/Q27409].
Основні результати. Аналіз нуклеотидних послідовностей шести представників роду Mytilus в межах «варіабельної області», яка фланкуються праймерами Ме 15 / Ме 16, показав наявність делецій і ряд однонуклеотидних поліморфізмів. Побудована дендрограма відобразила філогенетичні відношення видів мідій в роді Mytilus, при порівнянні нуклеотидних послідовностей генів адгезивного білка стопи мідій. Проведено аналіз первинної та вторинної структури адгезивного білка мідії виду M. galloprovincialis характерної для Чорноморського регіону, та побудовано моделі тривимірної структури адгезивного білка для зазначеного виду.
Висновки. Виявлені мутації в досліджуваній «варіабельної області» нуклеотидних послідовностей генів адгезивного білка дозволяють молекулярному маркеру Ме 15-16 розрізняти між собою чотири види мідій: M. galloprovincialis, M. chilensis, M. edulis, M. trossulus. Отриманий розподіл представників роду Mytilus за допомогою кластерного аналізу узгоджується із даними літератури щодо територіального поширення цих видів. Розраховано молекулярну масу та побудовано моделі просторової структури гена адгезивного білка стопи мідії виду M. galloprovincialis.
Посилання
Anand P. P. Computational modelling of wet adhesive mussel foot proteins (Bivalvia): Insights into the evolutionary convolution in diverse perspectives / P. P. Anand, Y. S. Vardhanan // Sci. Rep. – 2020. – Vol. 10: 2612. doi: https://doi.org/10.1038/s41598-020-59169-y.
Bandara N. Marine mussel adhesion: biochemistry, mechanisms, and biomimetics / N. Bandara, H. Zeng, J. Wu // J. Adhes. Sci. Technol. – 2013. Vol. 27(18-19). – P. 2139-2162. doi: https://doi.org/10.1080/01694243.2012.697703.
Chubyk I. Species affiliation of the North-Western region of the Black Sea mussels based on the results of molecular-genetic analysis // I. Chubyk, G. Chebotar, A Bick, S. Chebotar // Hydrob. J. – 2022. – Vol. 58(3). – P. 68-75. doi: 10.1615/HydrobJ.v58.i3.60.
DeMartini D. G. A cohort of new adhesive proteins identified from transcriptomic analysis of mussel foot glands // D. G. DeMartini, J. M. Errico, S. Sjoestroem, A. Fenster, H. Waite // J. R. Soc. Interface. – 2017. – Vol. 14(131): 20170151. doi: 10.1098/rsif.2017.0151.
Fernández-Tajes J. Alternative PCR–RFLP methods for mussel Mytilus species identification / J. Fernández-Tajes, A. Longa, J. García-Gil, Y. W. Chiu, Y. S. Huang, J. Méndez, R. S. Lee // Eur. Food Res. Technol. – 2011. – Vol. 233(5). P. 791-796. doi: 10.1007/s00217-011-1574-x.
Forooshani P. K. Recent approaches in designing bio-adhesive materials inspired by mussel adhesive protein / P. K. Forooshani, B. P. Lee // Poly. Chem. – 2016. – Vol. 55. – P. 9-33. doi: https://doi.org/10.1002/pola.28368.
Gaitán-Espitia J. D. Mitogenomics of Southern hemisphere blue mussels (Bivalvia: Pteriormphia): Insights into the evolutionary characteristics of the Mytilus edulis complex / J. D. Gaitán-Espitia, J. F. Quintero-Galvis, A. Mesas, G. D’Elia // Sci. Res. – 2016. – Vol. 6: 26853. doi: 10.1038/srep26853.
Harper E. The evolutionary biology of the Bivalvia / E. M. Harper, J. D. Taylor, A. Crame // Geological Society of London, 2000. – Vol. 177. – P. 494. doi: https://doi.org/10.1144/GSL.SP.2000.177.
Hennebert E. Experimental strategies for the identification and characterization of adhesive proteins in animals: a review / E. Hennebert, B. Maldonado, P. Ladurner, P. Flammang, R. Santos // Interface Focus. – 2015. – Vol. 5: 20140064. doi: http://dx.doi.org/10.1098/rsfs.2014.0064.
Inoue K. Interspecific variations in adhesive protein sequences of Mytilus edulis, M. galloprovincialis and M. trossulus / K. Inoue, J. H. Waite, M. Matsuoka, S. Odo, S. Harayama // Biol. Bull. – 1995. – Vol. 189(3). – P. 370-375. doi: 10.2307/1542155.
Jilberto F. High resolution melting analysis for identification of commercially-important Mytilus species / F. Jilberto, C. Araneda, M. A. Larraín // Food Chem. – 2017. – Vol. 229. – P. 716-720. doi: 10.1016/j.foodchem.2017.02.109.
Kumar S. MEGA X: Molecular Evolutionary Genetics Analysis across computing platforms / S. Kumar, G. Stecher, M. Li, C. Knyaz, K. Tamura // Mol. Biol. Evol. – 2018. – Vol. 35(6). – P. 1547-1549. doi: 10.1093/molbev/msy096.
Larraín M. A. Comparison between single and multi-locus approaches for specimen identification in Mytilus mussels / M. A. Larraín, P. González, C. Pérez, C. Araneda // Sci. Rep. – 2019. – Vol. 9: 19714. doi: 10.1038/s41598-019-55855-8.
Larraín M. A. Genetic composition of Mytilus species in mussel populations from southern Chile / M. A. Larraín , N. F. Diaz, C. Lamas, C. Vargas, C. Araneda // Lat. Am. J. Aquat. Res. – 2012. – Vol. 40(4). – P. 1077-1084. doi: http://dx.doi.org/10.3856/vol40-issue4-fulltext-23. 40, 1077-1084.
Madeira F. The EMBL-EBI search and sequence analysis tools APIs in 2019 / F. Madeira, Y. Park, J. Lee, N. Buso, T. Gur, N. Madhusoodanan, P. Basutkar, A. R. N. Tivey, S. C. Potter, R. D. Finn, R. Lopez // Nucleic Acids Res. – 2019. – Vol. 47. – P. 636-641. doi: 10.1093/nar/gkz268.
Maier G. P. Adaptive synergy between catechol and lysine promotes wet adhesion by surface salt displacement / G. P. Maier, M. V. Rapp, J. H. Waite, J. N. Israelachvili, A. Butler // Science. – 2015. – Vol. 349(6248). – P. 628-632. doi: 10.1126/science.aab0556.
Oyarzún P.A. Blue mussels of the Mytilus edulis species complex from South America: The application of species delimitation models to DNA sequence variation / P. A. Oyarzún, J. E.Toro, J. J. Nuñez, E. Y. Suárez-Villota, J. P. A. Gardner // PLoS ONE. – 2021. – Vol. 16(9): e0256961. doi: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0256961.
Rawson P. D. Evidence for intragenic recombination within a novel genetic marker that distinguishes mussels in the Mytilus edulis species complex / P. D. Rawson, K. L. Joyner, K. Meetze, T. J. Hilbish // Heredity. – 1996. – Vol. 77(6). – P. 599-607. doi: 10.1038/hdy.1996.187.
Santaclara F. J. Development of a method for the genetic identification of mussel species belonging to Mytilus, Perna, Aulacomya, and other genera / F. J. Santaclara, M. Espiñeira, A. G. Cabado, A. Aldasoro, N. Gonzalez-Lavín, J. M. Vieites // J. Agric. Food Chem. – 2006. – Vol. 54. – P. 8461-8470. doi: 10.1021/jf061400u.
Sneath P. H. A. Numerical Taxonomy: The Principles and Pratice of Numerical Classification / P. H. A. Sneath, R. R. Sokal // San Francisco: Freeman, 1973. – P. 573.
Westfall K. M. Interlineage Mytilus galloprovincialis Lmk. 1819 hybridization 438 yields inconsistent genetic outcomes in the Southern hemisphere / K. M. Westfall, J. P. Gardner // Biol. Invasions. – 2013. – Vol. 15(7). P. 1493-1506. doi: 10.1007/s10530-012-0385-8.
Yang J. I-TASSER server: new development for protein structure and function predictions / J. Yang, Y. Zhang // Nucleic Acids Res. – 2015. – Vol. 43. – P. 174-181. doi: 10.1093/nar/gkv342.
Yu J. Mussel protein adhesion depends on interprotein thiol-mediated redox modulation / J. Yu, W. Wei, E. Danner, R. K. Ashley, J. N. Israelachvili, J. H. Waite // Nat. Chem. Biol. – 2011. – Vol. 7(9). – P. 588-590. doi: 10.1038/nchembio.630.
Zhang C. COFACTOR: improved protein function prediction by combining structure, sequence and protein–protein interaction information / C. Zhang, P. L. Freddolino, Y. Zhang // Nucleic Acids Res. – 2017. – Vol. 45. – P. 291-299. doi: 10.1093/nar/gkx366.
Zhao H. Linking adhesive and structural proteins in the attachment plaque of Mytilus californianus // H. Zhao, J. H. Waite // J. Biol. Chem. – 2006. – Vol. 281(36). – P. 26150-26158. doi: https://doi.org/10.1074/jbc.M604357200.
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.
