АКТИВНІСТЬ КАТЕПСИНУ Н В ПУХЛИННІЙ І СУМІЖНІЙ ПУХЛИНІ ТКАНИНАХ У ЖІНОК З ДОЛЬКОВО-ПРОТОКОВОЮ ФОРМОЮ РАКУ МОЛОЧНОЇ ЗАЛОЗИ

Г. П. Лабунец, И. Л. Вовчук, Н. А. Орел, В. С. Вовчук

Анотація


Досліджено активність катепсину Н в дольково-протоковій пухлині та в суміжній пухлині тканині молочної залози жінок. В пухлині молочної залози встановлено підвищення вмісту білка, порівняно з незміненою тканиною молочної залози. Прогресія  пухлини супроводжується зниженням активності катепсину Н в пухлинній тканині. Максимальна його активність  встановлена на І–ІІ стадії розвитку пухлини.

Ключові слова


катепсин Н; протеоліз; пухлина; молочна залоза

Повний текст:

PDF (Русский)

Посилання


Васильева О. С. Изучение механизма аутокаталитической активации прокатепсина Н in vitro / О. С. Васильева, В. Ю. Серебров, Б. Турк, В. Турк // Исследовано в России. – 2002. – С. 1092–1102.

Веремеенко К. Н., Заболотный Д. И., Кизим А. И. Роль протеолиза в инвазии и метастазировании злокачественных опухолей / // Журн. АМН України. – 2002. – Т. 8, № 2. – С. 217–237.

Всемирная Организация Здравоохранения / Материалы ежегодных отчетов. Санкт-Петербург. 1981. – 286 с.

Грибач С. М. Клініко-біологічні особливості перебігу раку молочної залози у хворих похилого віку / С. М. Грибач, Н. В. Бородай, В. Ф. Чехун // Онкология. – 2011. – Т. 13, № 4. – С. 260–265.

Кушлинский Н. Е. Современные возможности клинической биохимии в онкологии. Последние факты и новые концепции / Н. Е. Кушлинский, Н. Н. Трапезников // Клин. лаб. диагностика. – 2000. – № 9. – С. 3–5.

Лапач С. Н. Статистические методы в медико-биологических исследованиях с использованием Excel / С. Н. Лапач, А. В. Чубенко, П. Н. Бабич – К.: Морион, 2000. — 320 с.

Потеряева О. Н. Иммуноферментный анализ цистатина С и его роль в динамике развития и лечения опухоли / О. Н. Потеряева, О. В. Фаламеева, В. И. Каледин и др. // Бюллетень СО РАМН. – 2001. – № 1. – С. 34–37.

Bradshaw R. S. The amino acid sequence of bovine carboxypeptidase A / Bradshaw R. S., Ericsson L. H., Walsh K. A. [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1969. – Vol. 63, № 4. – P. 1389–1394. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.63.4.1389

Chornaya V., Lyannaya О. Some physicochemical properties of cathepsin H from human meningioma // Exp Oncol. – 2004. – Vol. 26, № 4. – P. 278–281.

Coussens L.M., Werb Z. Inflammation and cancer // Nature. – 2002. – V. 420. – P. 860–867.

Friedrich B. Cathepsins B, H, L and cysteine protease inhibitors in malignant prostate cell lines, primary cultured prostatic cells and prostatic tissue / Friedrich B., Yung K., Lein M., Turk I., Rudolph B., Hampel G., Schnorr D., Loening S. A. // Eur J Cancer. – 1999. – Vol. 35. – P. 138–144. http://dx.doi.org/10.1016/s0959-8049(98)00273-1

Kageshita T. Biochemical and immunohistochemical analysis of cathepsins B, H, L and D in human melanocytic tumors / Kageshita T., Yoshii A., Kimura T., Maruo K., Ono T., Himeno M., Nishimura Y. // Arch Dermatol Res. – 1995. – Vol. 87. – P. 266–272. http://dx.doi.org/10.1007/bf01105077

Kos J., Schweiger A. Cathepsins and cystatins in extracellular fluids – useful biological markers in cancer // Radiol Oncol. – 2002. – Vol. 36. – P. 176–179.

Sivaparvathi M. Expression and the role of cathepsin H in human glioma progression and invasion / Sivaparvathi M., Sawaya R., Gokaslan Z., Chintala S. K., Rao J. S., Chintala K. S. // Cancer Lett. – 1996. – Vol. 104. – P. 121–126. http://dx.doi.org/10.1016/0304-3835(96)04242-5

Sloane B. F. Cathepsin B and tumor proteolysis: contribution of the tumor microenvironment / B. F. Sloane, S. Yan, I. Podgorski et al // Semin. Cancer Biol. – 2005. – V. 5, № 2.– P. 14–157. http://dx.doi.org/10.1016/j.semcancer.2004.08.001


Пристатейна бібліографія ГОСТ






DOI: https://doi.org/10.18524/2077-1746.2013.3(32).45264

Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.