БІОХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ КАРБОКСИПЕПТИДАЗИ А НЕТРАНСФОРМОВАНОЇ ТКАНИНИ ТА ДОБРОЯКІСНОГО НОВОУТВОРЕННЯ МОЛОЧНОЇ ЗАЛОЗИ
DOI:
https://doi.org/10.18524/2077-1746.2016.2(39).82744Ключові слова:
карбоксипептидаза А, біохімічні властивості, молочна залоза, новоутворенняАнотація
Досліджено біохімічні властивості карбоксипептидази А (КА) нетрансформованої тканини та доброякісного новоутворення молочної залози. Ферменти отримували за допомогою поетапного фракціонування (NH4)2SO4, діалізу в присутності 2 мМ Zn++ та гель-хроматографії та сефадексі – G 75. Встановлено, що КА нетрансформованої тканини та доброякісного новоутворення молочної залози подібні за субстратною специфічністюта за впливом більшості інгібіторів і активаторів, за винятком лейпептину, тозилгептанолу і диметилмоліемідангідриду, але відрізняються за спорідненістю до карбобензоксиглутамілфенілаланіну та чутливістю до фенілаланіну. Для КА нетрансформованої тканини молочної залози встановлено Кm = 0,24 мМ і Кі = 0,40 мМ, а для КА доброякісного новоутворення – Кm = 0,14 мМ і Кі = 0,16 мМ.
Посилання
- Marri R, Grenner D, Mejes P, Roduell V (2004) Biochemistry of the person [Biokhimiya cheloveka], Moskva: Mir, 381 p.
- Vinogradova RP (1978) Molecular bases of the action enzymes [Molekulyarnye osnovy dejstviya fermentov], Kiev: Vyshcha shkola, 260 p.
- Vovchuk IL, Petrov SА (2006) “Physicochemical properties of carboxypeptidase A from the non-malignized tissue and tumors ovarian of women” [“Fiziko-khimicheskie svojstva karboksipeptidazy A vydelenoj iz nemalignizirovanoj i opuholevoj tkanej yaichnika zhenshchin”], Material IX Ukrainian biochemical convention, 24-27 October 2006, Harkiv, p 35.
- Kopylchuk GP, Yakovyshyn GV, Chorna IV (2007) “The activity of nucleus histonespecific proteinases the lymphocytes of the spleen beforehand irradiated rats with transportation Heren carcinoma” [“Aktyvnist yadernyh gistonospetsyfichnyh proteinaz limfotsytiv selezinky poperedno oprominenyh shchuriv z transplantovanoiu kartsynomoiu gerena”], Collection thesis to third International scientific conference student and graduate student, 23-27 April 2007, Lviv, pp 64-65.
- Lapach SN, Chubenko AV, Babich PN (2001) Statistical methods in physician-biological study with use Excel [Statisticheskie metody v mediko-biologicheskih issledovaniyah s ispol‘zovaniem Excel], Kiev, MORION, 408 p.
- Alonso-del-Rivero M, Trejo SA, Rodriguez dela Vega M(2009) “A novel metallocarboxypeptidase-like enzyme from the marine annelid Sabellastarte magnifica – a step into the invertebrate world of proteases”, FEBS J, No 17, 276, pp 4875-4890.
- Anson ML, Mirsky AE (1932) “The estimation of pepsin with hemoglobin”, Journal of General Physiology, No 1, 16, pp 59-67.
- Arolas JL, Popowicz GM, Bronsoms S (2005) “Study of a major intermediate in the oxidative folding of leech carboxypeptidase inhibitor: contribution of the fourth disulfide bond”, J Mol Biol, No 4, 352, pp 961-975.
- Arolas JL, Vendrell J, Aviles FX, Fricker LD (2007) “Metallocarboxypeptidases: emerging drug targets in biomedicine”, Curr Pharm Des, No 3, 13, pp 347-364.
- Austin BP, Tozser J, Bagossi P (2010) “The substrate specificity of Metarhizium anisopliae and Bos Taurus carboxypeptidases A: Insights into their use as tools for the removal of affinity tags”, Protein Expr Purif, No 2, 24, pр 102-109.
- Bradshaw RS, Ericsson LH, Walsh KA, Neurath H (1969) “The amino acid sequence of bovine carboxypeptidase A”, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, No 4, 63, рр. 1389-1394.
- Chong CR, Auld DS (2007) “Catalysis of zinc transfer by D-penicillamine to secondary chelators”, J Med Chem, No 22, 50, pp 5524-5527.
- Deckert PM, Bornmann WG, Ritter G (2004) “Specific tumour localisation of a huA33 antibody--carboxypeptidase A conjugate and activation of methotrexate-phenylalanine”, Int J Oncol, No 5, 24, pp 1289-1295.
- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=pubmed&cmd=Search&itool=pubmed_AbstractPlus&term=%22Fan+SQ%22%5BAuthor%5D">Fan SQ, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=pubmed&cmd=Search&itool=pubmed_AbstractPlus&term=%22Wei+QY%22%5BAuthor%5D">Wei QY, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=pubmed&cmd=Search&itool=pubmed_AbstractPlus&term=%22Li+MR%22%5BAuthor%5D">Li MR (2003) “Expression and clinical significance of MMP-2, MMP-9, TIMP-1, and TIMP-2 in breast carcinoma”, Chinese Journal of Cancer (Ai Zheng), No 9, 22, pp 968–973.
- Gacko M, Worowska A, Wozniak A (2005) “Lisosomal carboxypeptidase A”, Postepy Biochem, No 2, 51, pp 162-170.
- Gomez-Ortiz M, Gomis-Ruth FX, Huber R, Aviles FX (1997) “Inhibition of carboxypeptidase A by excess zinc: analysis of the structural determinants by X-ray crystallography”, FEBS Lett, No 3, 400, pp 336-340.
- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=pubmed&cmd=Search&itool=pubmed_AbstractPlus&term=%22Harbeck+N%22%5BAuthor%5D">Harbeck N, Thomssen C (2003) “u-Plasminogen activator (urinary plasminogen activator, urokinase) (uPA) and its PA-1 type 1 inhibitor are not only prognostically but also predictively significant and support clinical decisions on therapy in primary carcinoma of the breast”, Zentralblatt fur Gynakologie, No 9, 12, pp 362–367.
- Igic R, Garber S, Sekosan M (2003) “Localization of carboxypeptidase A-like enzyme in rat kidney”, Peptides, No 8, 24, pp 1237-1240.
- Janecki DJ, Reilly JP (2005) “Denaturation of metalloproteins with EDTA to facilitate enzymatic digestion and mass fingerprinting”, Rapid Commun Mass Spectrom, No 10, 19, pp 1268-1272.
- Kilshtain AV, Warshel A (2009) “On the origin of the catalytic power of carboxypeptidase A and other metalloenzymes”, Proteins, No 3, 77, pp 536-550.
- Kunitz MI (1946) “The determination of kaseine in the blood and urine”, Journal of Biological Chemistry, 164, pp 563-571.
- Larsen KS, Auld DS (1991) “Characterization of an inhibitory metal binding site in carboxypeptidase A”, Biochemistry, No 10, 30, pp 2613-2618.
- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=pubmed&cmd=Search&itool=pubmed_AbstractPlus&term=%22Levicar+N%22%5BAuthor%5D">Levicar N, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=pubmed&cmd=Search&itool=pubmed_AbstractPlus&term=%22Kos+J%22%5BAuthor%5D">Kos J, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=pubmed&cmd=Search&itool=pubmed_AbstractPlus&term=%22Blejec+A%22%5BAuthor%5D">Blejec A (2002) “Comparison of potential biological markers cathepsin B, cathepsin L, stefin A and stefin B with urokinase and plasminogen activator inhibitor-1 and clinicopathological data of breast carcinoma patients”, Cancer Detection and Prevention, No 1, 26, pp 42–49.
- Li X, Solomon B (2001) “Zinc-mediated thermal stabilization of carboxypeptidase A”, Biomol. Eng, No 4, 18, pp 179-183.
- Lowry OH, Rosenbrough NI,FanAZ, Randol RJ (1951) “Protein measurement with the Folin-Phenol reagent”, J. Biol. Chem., No 1, 194, pp 265-271.
- Lyons PJ, Fricker LD (2010) “Substrate specificity of human carboxypeptidase A”, J Biol Chem, No 49, 285, pp 38234-38242.
- Park JD, Kim DH (2002) “Cysteine derivatives as inhibitors for carboxypeptidase A: synthesis and structure-activity relationships”, J. Med. Chem., No 4, 45, pp 911-918.
- Pejler G, Knight SD, Henningsson F, Wernersson S (2009) “Novel insights into the biological function of mast cell carboxypeptidase A”, Trends Immunol, No 8, 30, pp 401-408.
- Pereira HJ, Souza LL, Salgado MC, Oliveira EB (2008) “Angiotensin processing is partially carried out by carboxypeptidases in the rat mesenteric arterial bed perfusate”, Regul Pept, No 1-3, 151, pp 135-138.
- Petra PH, Neurath H (1969) “The heterogeneity of bovine caroxypeptidase A. The chromatographis purification of carboxypeptidase A”, Biochem, No 6, 8, pp 2466-2475.
- Reddanna P, Prabhu KS, Whelan J, Reddy CC (2003) “Carboxypeptidase A-catalyzed direct conversion of leukotriene C4 to leukotriene F4”, Arch Biochem Biophys, No 2, 413, pp 158-163.
- Schmidt D, Brennan SO (2007) “Modified form of the fibrinogen Bbeta chain (des-Gln Bbeta), a potential long-lived marker of pancreatitis”, Clin Chem, No 12, 53, pp 2105-2111.
- Spyroulias GA, Galanis AS, Pairas G (2004) “Structural features of angiotensin-I converting enzyme catalytic sites: conformational studies in solution, homology models and comparison with other zinc metallopeptidases”, Curr Top Med Chem, No 4, 4, pp 403-429.
- Steiner DF (2011) “On the discovery of precursor processing”, Methods Mol. Biol., 768, pp 3-11.
- Tanco S, Zhang X. Morano C (2010) “Characterization of the substrate specificity of human carboxypeptidase A4 and implications for a role in extracellular peptide processing”, J Biol Chem, No 24, 285, pp 18385-18396.
- Ton GN, Weichert JP, Longino MA (2005) “Methoxypoly(ethylene glycol)-conjugated carboxypeptidase A for solid tumor targeting: part II: pharmacokinetics and biodistribution in normal and tumor-bearing rodents”, J Control Release, No 1, 104, pp 155-166.
- Van Aalten DM, Chong CR, Joshua-Tor L (2000) “Crystal structure of carboxypeptidase A complexed with D-cysteine at1.75 A – inhibitor-induced conformational changes”, Biochemistry, No 33, 39, pp 10082-10089.
- Vinothini G, Aravindraja C, Chitrathara K, Nagini S (2011) “Correlation of matrix metalloproteinases and their inhibitors with hypoxia and angiogenesis in premenopausal patients with adenocarcinoma of the breast”, Clinical Biochemistry, No 12, 44, pp 969–974.
- Tavassoli FA, Devilee P (2003) “World Health Organization Classification of Tumors”, Pathology and Genetics of Tumors of the Breast and Female Genital Organs, Lion: IARCPress, 432 p.
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2016 Вісник Одеського національного університету. Біологія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0).
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) роботи, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.